纳豆激酶相关研究的价值

纳豆激酶的稳定性纳豆激酶为蛋白酶，温度对其活性的影响比较大。测定纳豆激醇反复冻融5个循环后的酶活发现，其仍保持原有活性的95％以上，因此冻融对其酶活影响较小，纳豆激酶可低温冻存。研究温度对酶活形响表明纳豆激酶在40℃—45℃能保持相对稳定的酶活，当温度到达临界的50℃时，就会随着温度升高，酶活逐渐的降低。当温度超过60℃因蛋白质变性活力迅速丧失。在室温条件下，纳豆激在pH6．0－12．0范围内较为稳定，具有很强的纤维蛋白溶解能力。pH6．3－10．8范围内酶的活性可维持40天，但在低于pH5．0的条件下性质不稳定。纳豆激酶在胃肠模拟环境中稳定性显著增加，其在胃粘液、血清蛋白混合或者煮沸的小麦、米汤和肉汤的环境中，pH2．0－3．0的酸性条件在仍保持7．5％的活性，可知粘性环境可以提高纳豆激酶的耐酸性，其在胃肠环境中具备较好的稳定性，因此通过口服可以起到作用。

纳豆激酶的直接溶栓作用纳豆激酶作为一种丝氨酸蛋白，且具有严格识别位点和限制性酶切位点。识别特定的水解位点，直接作用于交联纤维蛋白血栓上的上述醇切位点，特异性将其直接水解成小肽和氨基酸，从而发挥直接溶解血栓的作用。Fjia等将经过初步纯化的纳豆激醇与纤维蛋白混合，两者进行酶解反应。在整个反应过程中，何隔一定的时间里提取酶解反应的样品进行还原条件下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。不同的酶时间样品得到的片段不同，随着时间的延长，得到的纳豆激降解交联纤维蛋白的不同片段表明纳豆激醇直接降解纤维蛋白。

纳豆激酶与尿激酶尿激酶是机体纤溶系统的重要组成部分，具有外源性激活纤溶哖原。在尿激酶的催化作用下，纤溶酶原裂解成纤溶醇，内源性的纤溶酶增加。因此体内的尿激海定程度的增加机体的纤溶活性进一步的提高。研究显示纳豆激酶通过激活体内的尿澈酶原来增加血液中的尿激酶。在体外将纳豆激醇与尿激酶原混合，检测随着时间变化，产生的尿激酶含量的变化，尿激酶水解四肽的纤溶酶底物，测定405nm时的吸光值，指示水解底物量。结果显示随着时间的延长吸光值逐渐升高，在90min后，开始逐渐下降。表明纳豆激醇通过激活尿激酶原产生尿激酶参与纤溶过程。

纳豆激与组织型纤溶面原激活剂（－PA）－PA同样是机体纤溶系统的重要组成部分，与尿激酶的功能相似，都具有激活红溶原的功能，区别在于尿激直接激活纤溶群原而不需要纤维蛋白作为轴助因子，PA则需借助血栓表面的红维蛋白，与其选择性的结合形成的复合物对纤溶原具有极强的亲和力，在结合纤维蛋白的局部区域有效的激活纤溶原转化为纤溶酶。